¿Cuáles son las enzimas industriales comúnmente utilizadas?
Entre cientos de famosas empresas de preparación de enzimas en el mundo, la compañía danesa NOVO ocupa firmemente la posición de liderazgo, representando más del 50% del mercado. cuota de mercado, seguido por Genenco, que representa alrededor del 25% de la cuota de mercado, y el 25% restante de la cuota de mercado lo comparten fabricantes de preparados enzimáticos de otros países.
Las enzimas utilizadas en la industria se dividen básicamente en dos categorías: una es la hidrolasa, que incluye amilasa, celulasa, proteasa, lipasa, pectinasa, lactasa, etc. , representando más del 75% de las ventas del mercado. En la actualidad, alrededor del 60% de las preparaciones enzimáticas se producen a partir de cepas modificadas genéticamente y el 80% de las cepas utilizadas por Novartis son cepas recombinantes. La segunda categoría son las enzimas no hidrolíticas, que representan el 65.438+00% de las ventas del mercado.
En la industria alimentaria, las enzimas utilizadas para el procesamiento del almidón siguen representando la mayor proporción, con un 15%, seguidas por la industria láctea, con un 14%. Aunque las aplicaciones tradicionales de las enzimas en las industrias alimentaria, textil y del cuero son bastante amplias y técnicamente maduras, todavía están evolucionando. La siguiente es una breve introducción a la seguridad de la producción de enzimas y los nuevos desarrollos en aplicaciones industriales en los últimos años:
1 Gestión de seguridad y salud en la producción de preparados de enzimas
A medida que mi país se une al OMC, debemos prestar atención a la gestión de la seguridad y la salud en la producción de preparados de enzimas. Las preparaciones de enzimas alimentarias se utilizan como aditivos alimentarios en el extranjero y sus normas de seguridad y salud son muy estrictas. Aunque la enzima en sí es un producto biológico y más segura que los productos químicos, las preparaciones de enzimas no son productos simples. A menudo contiene residuos de medios de cultivo, sales inorgánicas, conservantes, diluyentes, etc. Durante el proceso de producción puede estar contaminado con Salmonella, Staphylococcus aureus y Escherichia coli. Además, pueden contener biotoxinas, especialmente aflatoxinas. Incluso algunas cepas de Aspergillus niger pueden producir aflatoxinas. Las aflatoxinas son producidas por la propia cepa o son introducidas por las materias primas (materias primas alimentarias mohosas). Además, se deben utilizar sales inorgánicas en el medio de cultivo. Es inevitable mezclar metales pesados tóxicos como mercurio, cobre, plomo, arsénico, etc. Para garantizar la absoluta seguridad del producto, se deben controlar estrictamente las materias primas, las cepas, el posprocesamiento y otros procesos. El sitio de producción debe cumplir con los requisitos GMP (Buenas Prácticas de Fabricación). En cuanto a los requisitos de seguridad para los productos de preparación de enzimas, la Organización de las Naciones Unidas para la Agricultura y la Alimentación (FAO) y la Organización Mundial de la Salud (OMS) conjuntamente con el Comité de Expertos FAO/OMS en Aditivos Alimentarios (J·ECFA) ya en la 21ª sesión del OMS en 1978 Se propusieron los criterios de evaluación para la seguridad de las fuentes de preparados enzimáticos:
(1) Enzimas producidas por partes comestibles de animales y plantas y cepas utilizadas tradicionalmente como ingredientes alimentarios o utilizadas en los alimentos, si cumplen el correspondiente Según los requisitos químicos y microbiológicos, puede considerarse como un alimento que no requiere pruebas de toxicidad.
(2) Las enzimas producidas por microorganismos no patógenos que contaminan los alimentos en general deben someterse a pruebas de toxicidad a corto plazo.
(3) Las enzimas producidas por microorganismos raros deberían someterse a pruebas de toxicidad exhaustivas, incluidas pruebas de alimentación a largo plazo en ratones.
Esta norma proporciona una base para la evaluación de seguridad de la producción de preparados enzimáticos en varios países. La cepa de producción debe ser no patógena y no producir toxinas, antibióticos ni hormonas, y se debe demostrar que la cepa es inofensiva mediante varias pruebas de seguridad antes de que pueda usarse para la producción. Para la determinación de toxinas, además del análisis químico, también se requieren análisis biológicos. La seguridad de los aditivos en el Reino Unido la determina el Comité de Toxicidad Química.
COT y hacer recomendaciones al Comité Asesor de Expertos del Gobierno (Comité sobre Aditivos Alimentarios y Contaminación). A COT le preocupa mucho la toxicidad de la cepa. Se recomienda alimentar a las ratas con enzimas microbianas durante al menos 90 días y realizar bioanálisis con altos estándares. COT cree que es necesario mejorar la cepa, pero se deben realizar pruebas biológicas después de cada mejora. Existen dos sistemas de gestión para las preparaciones de enzimas en los Estados Unidos: uno está en línea con GRAS (generalmente reconocido como seguro). El segundo es cumplir con los requisitos de los aditivos alimentarios. Las enzimas, que se consideran sustancias GRAS, se pueden producir siempre que cumplan con los requisitos de GMP. Las enzimas consideradas aditivos alimentarios deben ser aprobadas antes de ser comercializadas y registradas en el CFR (Código de Regulaciones Federales). Para solicitar GRAS, debe aprobar dos evaluaciones principales. Es decir, la evaluación de aceptación de los resultados de las pruebas de seguridad técnica y de seguridad del producto. La certificación GRAS puede ser realizada de forma independiente por cualquier experto calificado para evaluar la seguridad de los ingredientes alimentarios, excepto la FDA. Las materias primas animales utilizadas para producir enzimas alimentarias en los Estados Unidos deben cumplir con los requisitos de inspección de la carne y someterse a una producción GMP, mientras que las materias primas vegetales o los componentes de los medios de cultivo microbianos ingresan a los residuos de los alimentos en condiciones normales de uso. No debe ser perjudicial para la salud. Equipos, diluyentes, aditivos, etc. El uso debe ser adecuado para alimentación. Los métodos de producción y las condiciones de cultivo deben controlarse estrictamente para que las bacterias productoras no se conviertan en una fuente de toxinas y riesgos para la salud.
Además, en los últimos años, el mercado mundial de alimentos ha implementado un sistema de certificación de alimentos kosher, es decir, un sistema alimentario que cumple con los requisitos de la normativa judía. Sólo con un certificado judío se puede entrar al mercado de la Organización Judía Mundial. En Estados Unidos, la mayoría de la gente, no sólo judíos sino también musulmanes, vegetarianos y personas con ciertas alergias alimentarias, compran comida kosher. Según las regulaciones, la comida kosher no puede contener ingredientes como cerdos, conejos, caballos, camellos, camarones, mariscos, insectos alados y reptiles. Las enzimas utilizadas para procesar alimentos kosher también deben cumplir con los requisitos kosher. Por lo tanto, muchas preparaciones de enzimas alimentarias extranjeras están etiquetadas como kosher. Si queremos desarrollar preparados enzimáticos en el extranjero, debemos prestar atención a esto. Los requisitos de los alimentos kosher son revisados y aprobados por una agencia especializada que es más estricta que la FDA.
2 Nuevos usos de las enzimas en la industria
2.1 Preparación de oligosacáridos funcionales
En los últimos 20 años se han utilizado como principales bifidobacterias y bacterias lácticas. Ingredientes Los probióticos y prebióticos cuyos ingredientes principales son fructooligosacáridos, isomaltosa y galactooligosacáridos son populares en todo el mundo como una nueva generación de alimentos saludables. El volumen de ventas anual de diversos oligosacáridos funcionales convertidos por métodos enzimáticos superó los 654,38 millones de toneladas. Los oligosacáridos funcionales se refieren a aquellos oligosacáridos que son indigeribles o difíciles de digerir y absorber por el cuerpo humano y ingresan al intestino grueso directamente después de la ingestión. Es utilizado selectiva y preferentemente por bacterias beneficiosas (Bifidobacterias, etc.). ) puede hacer que Bifidobacterium se multiplique en grandes cantidades y promueva la salud del huésped, por lo que también se le llama factor bífido. Estos oligosacáridos no son utilizados por Streptococcus mutans, la bacteria causante de la caries dental, y no causan caries cuando se ingieren. Tomar de 3 a 10 g de oligosacáridos funcionales todos los días puede mejorar la función gastrointestinal, prevenir la defecación y la diarrea leve y reducir la producción y absorción de toxinas en el intestino.
(1) Isomalto-oligosacárido: Oligosacárido no digerible, que no se descompone por la saliva y el jugo pancreático, pero puede descomponerse parcialmente y absorberse en el intestino delgado. El valor calórico es aproximadamente del 70% al 80% del de la sacarosa y la maltosa, y tiene poca estimulación directa para los intestinos. La LD50 de la prueba de toxicidad aguda en ratones es superior a 44 g/kg. No es menos seguro que la sacarosa y la maltosa. La dosis máxima no utilizada en el cuerpo humano es de 1,5 g/kg (el límite superior para que no haya diarrea 24 horas después de la ingestión), mientras que la dosis máxima no utilizada de otros oligosacáridos o alcoholes de azúcar no digeribles es de sólo 0,1 ~ 0,4 g/kg. Después de ingerir isomaltosa, se encontraron en los intestinos 16 g de bacterias beneficiosas como bifidobacterias y lactobacilos después de una semana. Sin embargo, se inhiben bacterias dañinas como Bacteroidetes y Clostridium, se mejora el estreñimiento, disminuye el pH fecal, aumentan los ácidos orgánicos y disminuye la putrefacción. Los experimentos con ratones muestran que después de tomar isomaltosa, se mejora la inmunidad y los lípidos en sangre. La isomaltosa es estable a altas temperaturas, ambientes ligeramente ácidos y ácidos, y se puede agregar a una variedad de alimentos y bebidas.
El isomalto-oligosacárido es un jarabe elaborado a partir de almidón como materia prima, licuado por α-amilasa, sacarificado por β-amilasa y transglicosilado por α-glucosidasa, incluyendo isomaltosa y panosa, isomalttriosa y otros oligosacáridos ramificados. , con enlaces α-1,6. Existen en el mercado dos tipos de isomaltosa, al 50% y al 90%. Este último se produce eliminando la glucosa de un 50% de isomaltosa mediante intercambio iónico o fermentación de levadura.
La alfa-glucosidasa que produce isomaltosa es un subproducto de la glucoamilasa producida por Aspergillus niger. Se obtiene eliminando la α-glucosidasa del caldo de fermentación de glucoamilasa mediante adsorción, elución y concentración por intercambio iónico. Aunque hay muchos informes sobre el cultivo de Aspergillus niger para producir α-glucosidasa, todavía no se han utilizado para la producción comercial. La conversión de maltosa por la α-glucosidasa para producir isomaltooligosacárido es generalmente sólo de aproximadamente el 50%. Además, contiene entre un 20% y un 40% de maltosa y glucosa. Se han realizado muchos estudios para mejorar la producción de isomaltooligosacárido. Si se utiliza alfa-glucosidasa de Aspergillus fumigatus, el rendimiento de panosa en el producto puede alcanzar el 30% y el contenido de glucosa se puede reducir al 20%. Takasaki descubrió que la pululanasa producida por Bacillus stearothermophilus tiene un efecto de transglicosilación en presencia de altas concentraciones de maltotriosa. Su gen estructural se introdujo en Bacillus subtilis NA-1. La nueva pululanasa producida actúa junto con Bacillus subtilis sobre el almidón, sacarificando la α-amilasa (que puede producir maltotriosa). El rendimiento de isomaltooligosacárido puede alcanzar el 60% y el contenido de glucosa se reduce del 40% al 20%. Para mejorar la actividad de la α-glucosidasa de Aspergillus niger, el Departamento de Bioingeniería de la Universidad de Tokio introdujo el gen de la α-glucosidasa AGLA en Aspergillus niger GN-3 y obtuvo el transformante Giz155.
En la actualidad, hay entre 50 y 60 empresas que producen isomaltosa en China, con una capacidad de producción de más de 50.000 toneladas. La dosis de α-glucosidasa es del 0,1%, lo que requiere 50 toneladas y consume enormes divisas (750.000 por tonelada, 37,5 millones). La autosuficiencia es necesaria.
(2) Trehalosa: Es un oligosacárido no reductor que se forma al conectar dos moléculas de glucosa a α y α-1. 1 bono. Está ampliamente presente en animales, plantas y microorganismos (como bacterias, algas, camarones, levadura de cerveza y levadura de panadería) y es el principal azúcar en sangre de los insectos. La trehalosa protege a algunos animales y plantas de condiciones secas y heladas. Por lo tanto, tiene buena resistencia a los ácidos y al calor, y no es fácil reaccionar con proteínas y aminoácidos. Tiene un fuerte efecto inhibidor sobre el envejecimiento del almidón, la desnaturalización de proteínas y la oxidación de grasas. Además, puede eliminar el sabor amargo de ciertos alimentos y el olor a pescado de la carne. Streptococcus mutans no utiliza la trehalosa, por lo que comerla no provocará caries. La tasa de supervivencia de la levadura seca activa depende completamente del contenido de trehalosa en las células de levadura. En el pasado, la trehalosa se extraía de la levadura (el contenido máximo era sólo del 20%), lo que resultaba muy costoso. Hasta 20.000 a 30.000 yenes por kilogramo. Ahora se puede producir mediante enzimas o fermentación y el coste se reduce considerablemente. Kubota et al. descubrieron un grupo de enzimas productoras de trehalosa (trehalosa sintasa MTSASE y maltooligosacárido trehalosa hidrolasa MTHASE) de bacterias del suelo como Arthrobacter, Micrococcus, Flavobacterium y Sulfobacterium. Cuando actúan sobre el almidón licuado junto con la isoamilasa, ciclodextrinasa, alfa-amilasa y glucoamilasa se puede obtener un 85%.
(3) Palatinosa, cuyo nombre científico es isomaltulosa: utiliza sacarosa como materia prima. Bajo la acción de la α-glucosiltransferasa (también conocida como sacarosa invertasa sacarosa polimerasa) de la bacteria priónica o Serratia plymouth, la glucosa y la fructosa en la molécula de sacarosa se combinan a partir de enlaces α-1,2 en una combinación de clave α-1,6. . Debido a cambios estructurales, su dulzor se reduce al 42% de la sacarosa, su higroscopicidad es baja, su estabilidad a los ácidos aumenta, su resistencia al calor se reduce ligeramente, sus propiedades biológicas y fisiológicas cambian y no puede ser utilizado por la mayoría de las bacterias. y hongos. Después de comer, las enzimas de la boca y el estómago no lo descomponen. Las enzimas no lo pueden hidrolizar en glucosa y fructosa hasta que ingresa al metabolismo en el intestino delgado.
El palatino se deshidrata y se concentra en 2 a 4 moléculas de oligo-palatino con un bajo contenido de agua y un pH bajo. Su dulzor es 30% de sacarosa y no es digerido por las enzimas digestivas intestinales. Después del consumo, puede llegar directamente al intestino grueso y ser utilizado selectivamente por las bifidobacterias para desempeñar la función sanitaria de las bifidobacterias. El níquel Ranieri se utiliza como catalizador para oxidar el palatino a alta temperatura y alta presión para generar palatinol. El dulzor de este alcohol de azúcar es del 45 al 60% del de la sacarosa. Las calorías son la mitad que las de la sacarosa. No es fácil de digerir y absorber después de comer, no aumenta el azúcar en la sangre ni la insulina y no provoca caries. Indicado como edulcorante para diabéticos, personas mayores y personas obesas.
Debido a que sus propiedades físicas son similares a las de la sacarosa, se puede utilizar para hacer dulces bajos en calorías. Es una nueva generación de edulcorante popular en todo el mundo. Los tres azúcares mencionados anteriormente se han producido en masa y se han utilizado ampliamente en Europa, América y Japón. Aunque la investigación ha tenido éxito en China, todavía existen muchos obstáculos en la producción y aplicación.
(4) Fructooligosacárido: Es una mezcla de sacarosa, sacarosa, glucosa y fructosa. Está compuesto por 123 moléculas de fructosa y moléculas de sacarosa a través de la cadena β22,1 bajo la acción de Aspergillus niger β2. fructosiltransferasa. D2 fructosa unidas entre sí. El dulzor es 60% de sacarosa. Después de utilizar resina de intercambio iónico para eliminar la glucosa y la fructosa, se puede obtener un producto que contiene más del 95% de fructooligosacáridos, con un dulzor del 30% del de la sacarosa. Los componentes principales de los fructooligosacáridos, la sucralosa y la sucralosa, no son hidrolizados por la α2-glucosidasa en la saliva, el tracto digestivo, el hígado y los riñones. Son fibras dietéticas que pueden llegar directamente al intestino grueso después de ser ingeridas, por lo que se absorben preferentemente en el intestino. intestino grueso. Utilización de bacterias beneficiosas. El consumo de fructooligosacáridos no provoca aumentos en los niveles de azúcar e insulina en sangre. El valor calórico es de 1,5 kcal/g. Mediante la proliferación de bifidobacterias, purifica los intestinos, mejora la inmunidad del organismo, mejora la nutrición y reduce los lípidos en sangre. En experimentos con personas mayores de entre 50 y 90 años, las bifidobacterias intestinales aumentaron del 5% al 25% después de 8 días de una dieta diaria con fructooligosacáridos. Después de 4 días, el 80% de los pacientes con estreñimiento mejoraron sus síntomas.
Los fructooligosacáridos también se encuentran en plantas como la tupinambo, la achicoria y los espárragos. La inulina se utiliza como materia prima en Europa occidental y es parcialmente hidrolizada por la inulinasa. El gobierno japonés ha aprobado los fructooligosacáridos como alimento saludable específico. Europa occidental, Finlandia, Singapur, la provincia de Taiwán y otros lugares utilizan fructooligosacáridos como ingredientes alimentarios funcionales y se utilizan ampliamente en diversos alimentos. La capacidad de producción anual de fructooligosacáridos en China continental es de 15.000 toneladas, la tecnología cuántica de Guangdong Jiangmen es de 10.000 toneladas, Yunnan Tianyuan es de 3.000 toneladas, Zhangjiagang Liangfeng es de 15.000 toneladas y la Universidad de Guangxi es de 500 toneladas.
(5) Los xilooligosacáridos se caracterizan por una fuerte estabilidad al ácido y al calor, por lo que pueden usarse en bebidas ácidas como jugos. Debido a que no es utilizado por la mayoría de las bacterias intestinales y solo puede ser utilizado por unas pocas bacterias como Bifidobacterium, es un poderoso factor bífido que puede surtir efecto después de una ingesta de 0. 7 g por día. Este azúcar se elabora a partir de mazorcas de maíz, se extrae de su xilano y se hidroliza con la xilanasa de Aspergillus. Fue producido por primera vez por la empresa japonesa Suntory. Con el apoyo de la Universidad Agrícola de China, China Shandong Longli Company lo desarrolló con éxito. El Instituto de Investigación sobre Fermentación de Alimentos de Shandong también anunció el éxito. Además, mi país también ha desarrollado con éxito otros oligosacáridos funcionales como galactooligosacáridos y mananooligosacáridos.
2.2 Las enzimas se utilizan para producir péptidos funcionales
En los últimos años se ha descubierto que los péptidos producidos por proteólisis tienen mejor absorbabilidad que los aminoácidos compuestos por proteínas o proteínas, y por tanto pueden utilizarse como infusiones, alimento para deportistas, alimento naturista, etc. En los hidrolizados de proteínas, algunos péptidos tienen actividad fisiológica, como el fosfopéptido de caseína (CPP) producido por hidrólisis de tripsina o proteasa alcalina. Puede promover la absorción de calcio y hierro. El hidrolizado obtenido por hidrólisis enzimática de pescado, soja y caseína contiene la secuencia de aminoácidos Ala-Val-Pro-Tyr-Pro-Gln-Arg, que es un inhibidor de la enzima convertidora de angiotensina (IECA), una proteína vasoconstrictora de tipo 2. inhibidores de la enzima convertidora). Puede unirse a la angiotensina y afectar la expresión de su actividad, evitando así que aumente la presión arterial. Es un alimento saludable antihipertensivo ideal. Entre los péptidos con diferentes estructuras obtenidos de la hidrólisis de diferentes materias primas proteicas y diferentes proteasas, algunos péptidos también tienen funciones fisiológicas como reducir los lípidos en sangre, promover el metabolismo del alcohol, antifatiga y antialérgico. Comer regularmente alimentos fermentados como pasta de soja, tempeh, natto y pasta de frijoles fermentados es bueno para la salud.
Pero algunas personas lo ponen en cápsulas y lo venden como complemento para la salud, lo que resulta muy rentable.
2.3 Enzimas utilizadas en la industria de aceites y grasas
La aplicación de enzimas en la industria de aceites y grasas está todavía en sus inicios. (1) Las celulasas y hemicelulasas se utilizan en la industria de extracción de aceite: después de extraer el aceite con un solvente, el solvente restante en el residuo es difícil de eliminar por completo, lo que afecta la aplicación del alimento. Por lo tanto, Japón ha desarrollado un método que utiliza celulasa, hemicelulasa y pectinasa para descomponer el tejido vegetal y extraer aceite. El método consiste en triturar o tratar térmicamente primero las aceitunas y las semillas de colza, y luego añadir hemicelulasa para que reaccionen durante varias horas. El residuo de aceite se separa mediante centrifugación. Esta tecnología se ha utilizado para la extracción de aceite de oliva y de naranja, y el aceite de colza ha entrado en fase piloto. En la producción de aceite animal, la proteína se separa del aceite mediante un tratamiento con proteasas, porque se puede evitar el tratamiento a alta temperatura y la calidad del aceite es mejor.
Para eliminar la lecitina residual del aceite, se utiliza fosfolipasa para eliminar la lecitina soluble en agua del aceite.
(2) Fabricación de ácidos grasos
La lipasa se puede dividir en específica de posición y no específica, y también es selectiva por la longitud de la cadena de ácidos grasos y la insaturación del sustrato. Utilice lipasa no específica para hidrolizar manteca de cerdo y producir ácidos grasos como materia prima para fabricar jabón. Cuando el aceite de pescado es hidrolizado por una lipasa que no tiene ningún efecto sobre los ésteres de ácidos grasos insaturados, el triglicérido del ácido graso altamente insaturado DHA es difícil de hidrolizar, por lo que puede usarse para producir ácidos grasos omega 3 como el DHA.
(3) Reacción de transesterificación
A través del efecto de transesterificación de la lipasa, se puede cambiar la composición de ácidos grasos del aceite y se pueden cambiar las propiedades del aceite, como modificar aceite de palma en manteca de cacao.
2.4 Transglutaminasa (TGASE) utilizada en el procesamiento de carne La transglutaminasa puede catalizar la reacción de transacilación entre el grupo amino γ2 del residuo de ácido glutámico en la molécula de proteína y varias aminas primarias. Cuando el grupo amino ε2 de un residuo de lisina en una proteína sirve como aceptor de acilo, se pueden formar enlaces valentes ε2(γ2Gln) Lys*** entre las moléculas para la reticulación, lo que puede aumentar la fuerza del gel de la proteína y mejorar la Estructura y propiedades funcionales de la proteína. La carne picada de bajo valor se puede reconstituir para mejorar la apariencia y el sabor del pescado y los productos cárnicos, reducir las pérdidas y, por tanto, aumentar el valor económico. También se pueden introducir aminoácidos esenciales como la metionina y la lisina en proteínas que carecen de este aminoácido para aumentar el valor nutricional. Esta enzima también se puede utilizar para el procesamiento de tejidos de lana, inmovilización de enzimas o conexión de diferentes moléculas, anticuerpos y fármacos, etc. La cepa de producción es S. Reptoverticillil ummobaracenes, que se ha comercializado en Japón.
2.5 Nuevas aplicaciones de enzimas en el procesamiento de frutas y hortalizas
(1) Aplicación de la protopectinasa en la extracción de pectina:
Pectina en frutas Existe en forma de protopectina insoluble antes de la maduración y se transforma gradualmente en pectina soluble durante el proceso de maduración del fruto. La protopectina también se puede convertir en pectina soluble bajo la acción del ácido y el calor. Se han desarrollado protopectinasas producidas por Bacillus subtilis, Aspergillus niger, levaduras y basidiomicetos para la extracción de pectina de cáscaras de naranja, manzanas, uvas y zanahorias. En comparación con el método de calor ácido, la extracción enzimática de pectina tiene las ventajas de un proceso simple, sin contaminación, de bajo costo y de alta calidad del producto.
(2) Utilizar enzimas de maceración para mejorar la calidad de la fruta.
Rendimiento de jugo:
Las enzimas aterogénicas son pectinasa, hemicelulasa (incluidas xilanasa, arabinoxilanasa y mananasa). La mezcla de pectinasa y celulasa actúa sobre los frutos rotos y tiene un mejor efecto para promover la filtración y aumentando el rendimiento de jugo que la pectinasa simple. Se ha convertido en la principal enzima en el procesamiento de jugos.
(3) Tratamiento de frutas y verduras intactas mediante vacío o infiltración de enzimas a presión:
El impacto de frutas y verduras bajo presión o vacío puede permitir que la pectinasa penetre en el espacio intercelular o en la pared celular. . Este método se ha utilizado para ablandar naranjas enteras, lo que facilita el pelado de la cáscara. También se utiliza para endurecer la pulpa del melocotón. La infiltración de pectina metilesterasa y Ca2+ en la pulpa de melocotón puede aumentar 4 veces la dureza de los melocotones enlatados (debido a que la pectina desmetilada se puede combinar con Ca2+ para mejorar la dureza). Utilice este método para evitar que las verduras encurtidas se ablanden y conserven su textura crujiente. Este método también se utiliza para desamargar las cáscaras de naranja utilizando naringinasa.
(4) Las enzimas se utilizan para eliminar sustancias fenólicas.
El jugo clarificado aún aparece blanco y turbio después de la ultrafiltración y concentración, lo cual es causado por los compuestos fenólicos del jugo. Por lo tanto, antes de la filtración, se puede tratar con siete enzimas para oxidarlo y polimerizarlo en polímeros insolubles, que se pueden eliminar mediante filtración.
(5) La pectinasa se utiliza para limpiar los contaminantes de pectina en la membrana del filtro.
(6) La β2-glucanasa se utiliza para eliminar el β-glucano producido por la infección por Botrytis cinerea en el jugo de uva, mientras que la lisozima promueve la precipitación de la materia insoluble.
2.6 Aplicación de enzimas en la industria textil
Con el desarrollo de la industria de preparación de enzimas, en la industria textil se han adoptado enzimas como la celulasa, pectinasa, xilanasa y proteasa. .
(1) Enzimas para el acabado del algodón
Con la popularidad de los jeans, la industria textil ha prestado amplia atención al uso de celulasa para el acabado de telas de algodón para mejorar la apariencia y el tacto del tejido. . La celulasa actúa sobre la zona amorfa de las fibras naturales para degradar y modificar parcialmente las fibras, haciendo que el tejido sea suave, terso, confortable al tacto y en apariencia. Por lo general, después del tratamiento enzimático, el peso de la tela de algodón se reduce entre un 3% y un 5%, pero la solidez se pierde aproximadamente un 20%.
En los países desarrollados, a la gente que busca la moda no le importa la solidez de las telas.
La calasa se suele utilizar para eliminar el H2O2 residual tras el blanqueamiento con H2O2. Recientemente se ha descubierto que A. arborescens y Coprinus cinereus producen grandes cantidades de catalasa, que también se utiliza en detergentes. La pectinasa se utiliza para el acabado de tejidos de algodón, principalmente para descomponer la pectina en la superficie de tejidos de algodón y lino para blanquear y teñir. La enzima es la fenoloxidasa. Con O como receptor H, se utiliza principalmente para la decoloración del teñido índigo de mezclilla. NOVO utiliza tecnología genética para aumentar la producción de Aspergillus niger. La lignina también puede utilizar siete enzimas que pueden descomponer la lignina. La xilanasa se puede utilizar para blanquear telas y eliminar la lignina y las cáscaras de semillas de algodón adheridas a las fibras.
(2) Acabado antifieltro con proteasa de tejidos de lana
Si los tejidos de lana se encogen y se sienten sin terminar ni lavar, no se pueden volver a usar (por ejemplo, los suéteres de calidad inferior se encogen mucho). después del lavado) Pequeño), por lo que son necesarios tratamientos antifieltro y antifieltro. Los tratamientos antifieltro y anticorrosión se utilizan desde hace más de 65.438+000 años. En el pasado, se utilizaba cloro, H2O2 y persulfato para el tratamiento, lo que provocaba una grave contaminación. En la década de 1990 se desarrolló un agente antiencogimiento sin cloro. Las estructuras de lana se pueden tratar con proteasa para evitar el fieltro. Fue estudiado en la década de 1940. En la década de 1960, Japón informó que el tratamiento con papaína puede prevenir la contracción del fieltro y puede usarse para teñir a baja temperatura para aumentar la absorción de tinte, reducir las aguas residuales y mejorar la sensación y la impresión de los tejidos de lana. En la década de 1970, también probamos el tratamiento con proteasa ácida para la tinción a baja temperatura y logramos buenos resultados. La tasa de absorción de tinte aumentó un 3,6% y la cantidad de aguas residuales se redujo un 62%. La tasa de rotura de hilo por cada mil husos cayó a 145. La resistencia a la tracción, la resistencia a la tracción y la sensación en la mano mejoran significativamente. Desde los años 80, la tecnología enzimática antifieltro ha vuelto a atraer la atención tanto en el país como en el extranjero. Países como Japón, Reino Unido y Estados Unidos han publicado una gran cantidad de artículos de investigación y han logrado ciertos avances. Las proteasas estudiadas incluyen tripsina, papaína, proteasa alcalina, proteasa neutra y proteasa ácida. Creo que estas tecnologías pronto madurarán y se volverán populares.
2.7 Aplicación de enzimas en la industria papelera
La industria papelera es una fuente importante de contaminación ambiental. Con el aumento de la conciencia ambiental de la gente, la aplicación de la biotecnología en la industria del papel ha despertado un gran interés en varios países. La clave es degradar la lignina. Recientemente, algunas personas en China han logrado avances gratificantes al utilizar diversos microorganismos para producir pulpa. Ahora se están preparando para ampliar sus experimentos. La aplicación de enzimas en la industria papelera es principalmente la lipasa para la deresinización de troncos, y la celulasa, hemicelulasa y lipasa para la eliminación de tinta después del reciclaje de periódicos usados. La xilanasa se utiliza en el blanqueo de pulpa.
(1) Eliminación de resina de los troncos:
Dado que los troncos utilizados para la fabricación de papel contienen resina, durante el despulpado y la fabricación del papel, la resina contamina el equipo, afecta la producción y reduce la calidad de productos de papel. Por este motivo, se necesita mucho tiempo (más de 3 meses) para apilar la resina al aire libre para que se descomponga, lo que afecta el ciclo de producción y ocupa una gran superficie. El Instituto Japonés de Investigación del Papel realizó un estudio sobre la composición de los troncos y descubrió que el 96% de los componentes de la resina son ácido oleico y ácido linoleico, que pueden eliminarse mediante un tratamiento con lipasa. Desde que se puso en producción en la década de 1990, ha mejorado la calidad de los productos de papel, ha reducido el costo del apilamiento de troncos, ha reducido la cantidad de adsorbente de resina y ha mejorado los beneficios económicos. La lipasa utilizada en ese momento fue proporcionada por la empresa NOVO y funcionó bien a un pH de 6 ~ 10 y 40 ~ 60 ℃. Recientemente se ha demostrado que las lipasas resistentes al calor hasta 70°C son más eficaces.
(2) Blanqueo de pulpa:
Para eliminar la lignina del pigmento, la pulpa debe ser tratada con cloruros como cloro, ácido hipocloroso y dióxido de cloro, lo que provoca graves contaminar. Por lo tanto, en la década de 1960 se pensaba que la lignina era descompuesta por enzimas ligninasas. La lignina es un polímero con una columna vertebral de fenilpropano que sólo se descompone cuando se descompone. Se ha descubierto que la lignina peroxidasa (IP), la peroxidasa dependiente de manganeso (MNP) y la proteasa (LAC) tienen la capacidad de descomponer la lignina. Pero hasta el momento no se ha encontrado ninguna ligninasa adecuada. En los últimos años, Finlandia ha propuesto un método de tratamiento que combina métodos químicos y enzimáticos y ha logrado buenos resultados. En primer lugar, la xilanasa se utiliza para cortar la conexión entre la lignina y la celulosa (xilano y hemicelulosa) para liberar la lignina. Luego, después de cocinar con álcali, el xilano liberado de la pulpa puede volver a adsorberse en la superficie de la fibra y descomponerse con xilanasa, lo que puede aumentar los poros y aumentar la permeabilidad del cloro, lo que facilita que la lignina salga de la pulpa. .
(3) Destintado en el reciclaje de papel usado
Al reciclar papel usado en pulpa, es necesario utilizar álcali, tensioactivos no iónicos, silicato de sodio y H2O2 para el destintado. En Japón, agregar celulasa alcalina y hemicelulasa y reaccionar durante 2 horas puede aumentar la blancura del papel en un 4-5% sin reducir la resistencia. Para evitar que la tinta de impresión se ensucie, se agregan a la tinta triglicéridos de alta calidad como ácido linoleico, ácido linolénico y ácido oleico, por lo que se agrega lipasa para lograr el efecto de destintado.
2. 8 otros
La fitasa no solo sirve como aditivo alimentario para mejorar la utilización del fósforo orgánico en el pienso, sino que también reduce la contaminación ambiental del fósforo en las heces y ahorra. El consumo de fosfatos en el pienso. En los últimos años, la fitasa también se ha utilizado en la elaboración de cerveza para mejorar la utilización del fósforo en las materias primas y para producir alimentos con proteína de soja depotásica, convirtiéndose en una fuente de proteínas para pacientes con enfermedad renal. La alfaglucosiltransferasa también se utiliza en el procesamiento de stevia. Se utiliza para eliminar el amargor y la astringencia. La licuefacción y sacarificación del almidón representan casi la mayoría de las reacciones enzimáticas industriales. Dado que la licuefacción enzimática y la sacarificación enzimáticas actuales se realizan a diferentes valores de pH y temperaturas, para simplificar el proceso y ahorrar agua y energía, es necesario desarrollar α2 amilasa de alta temperatura resistente a los ácidos y una enzima de sacarificación resistente al calor. Si la α2 amilasa se puede licuar a pH 4. 5 y glucoamilasa se pueden realizar a temperaturas superiores a 60 °C. ¿Imagínense cuántos beneficios aportarán? No se licua simplemente a pH 4. 5, pero también se puede evitar la formación de maltulosa. La α2 amilasa resistente a los ácidos y la glucoamilasa resistente al calor se han estudiado en el extranjero durante muchos años y existen muchos informes. Por ejemplo, en Japón se informó de una α2 amilasa resistente a los ácidos (KOD-1), que reacciona a un pH de 4. 5. 65438±005℃ en una suspensión de almidón al 30%. La actividad enzimática residual es del 75%. Esta enzima se licúa a pH 4. Reaccionar a 5 y 60°C durante 60 minutos para obtener una solución licuada DE14. Después de la sacarificación con glucoamilasa al 0,1% durante 48 horas, el contenido de glucosa alcanzó 95. La actividad enzimática es la misma que la de la amilasa α2 de Bacillus subtilis de control a pH 5. 8 (Contenido de glucosa) Después de reemplazar la metionina en la posición 7 en la molécula de amilasa α2 de Bacillus licheniformis con otros aminoácidos mediante ingeniería de proteínas, se mejora la resistencia a los ácidos. Una vez que esta enzima se industrialice con éxito, cambiará en gran medida la faz de las industrias relacionadas con la sacarificación.
3 Conclusión
A medida que los recursos energéticos del mundo disminuyen y la población aumenta, los recursos hídricos y los alimentos se vuelven cada vez más escasos. Debido a la creciente conciencia sobre la protección del medio ambiente humano, es más urgente que la industria utilice enzimas para transformar los procesos tradicionales. Por lo tanto, existe una necesidad urgente de aumentar la producción de enzimas, reducir los costos de producción y desarrollar nuevas variedades y usos de enzimas. El desarrollo de la ingeniería genética y la ingeniería de proteínas ha creado condiciones favorables para el desarrollo de la industria de las enzimas. Las enzimas con efectos especiales sobre los sustratos, las enzimas producidas por animales y plantas se producirán mediante fermentación microbiana, o las enzimas producidas por microorganismos que no se pueden utilizar se producirán mediante cepas seguras.