¿Por qué no utilizar almidón en experimentos para explorar el efecto del pH sobre la actividad enzimática?
Las temperaturas óptimas para diferentes reacciones de amilasa son diferentes. La temperatura óptima de la amilasa salival y la amilasa pancreática es de 37°C, mientras que la temperatura óptima de la α-amilasa bacteriana industrial es de 60°C.
En un ambiente débilmente ácido con pH=3~5, la reacción azul entre el almidón y el yodo es la más sensible
Datos ampliados:
La enzima es inhibido por agentes macromoléculas o sustancias de moléculas pequeñas, afectando así su actividad. Por ejemplo, los inhibidores de tripsina de moléculas grandes pueden inhibir la actividad de la tripsina. Los inhibidores de moléculas pequeñas, como algunos productos de reacción, como la actividad de la 1,3-bisfosfoglicerol mutasa, son inhibidos por su producto 2,3-bisfosfoglicerato, por lo que esta reacción puede regularse.
Además, algunos iones inorgánicos pueden inhibir algunas enzimas y activar otras enzimas, regulando así la actividad enzimática. La actividad de las enzimas también puede regularse mediante macromoléculas. Por ejemplo, el factor antihemofílico puede potenciar la actividad de las serina proteasas, favoreciendo así significativamente el proceso de coagulación.
Determine el tiempo necesario para completar una determinada cantidad de reacción, como la medición de la actividad de la α-amilasa. Dado que el yodo reacciona de color azul con el almidón, cuando se añade amilasa a la solución de almidón, se produce la reacción azul del yodo. desaparece. Aparece de color marrón rojizo; el tiempo de desaparición de la reacción del color del yodo en el almidón puede indicar la actividad de la amilasa. Cuanto más corto sea el tiempo de reacción del yodo para hacer desaparecer el color del almidón, mayor será la actividad de la enzima.