Traducción de tripsina
Eduard Buchner Ya a finales de 1700 y principios de 1800, las secreciones gástricas durante la digestión de la carne[7], así como los extractos de plantas y la saliva, transformaban los almidones en azúcar. Ya se conoce su conversión en azúcar. Sin embargo, aún no se ha determinado el mecanismo por el cual esto ocurre. [8]
En el siglo XIX d.C., mientras estudiaba la fermentación del azúcar por la levadura en alcohol, Louis Pasteur concluyó que esta fermentación era causada por una sustancia importante en la célula de la levadura llamada fermento catalizada por fuerzas. Se cree que opera sólo en organismos vivos. Escribió: "La fermentación alcohólica es un acto relacionado con la vida y organización de las células de levadura, no con la muerte o descomposición de las células". [9]
En 1877, el fisiólogo alemán Wilhelm kühne (1837). –1900) utilizó por primera vez el término enzima, derivado del griego ενζννυμνν, "en levadura", para describir este proceso. [10] Más tarde, el término enzima se usó para referirse a sustancias no biológicas como la pepsina, y el término enzima se usó para referirse a actividades químicas producidas por seres vivos.
En 1897, Edward Buechner comenzó a investigar la capacidad del extracto de levadura que carecía de células de levadura viables para fermentar el azúcar. En una serie de experimentos en la Universidad de Berlín, descubrió que el azúcar fermentaba incluso cuando no había células de levadura vivas en la mezcla. Llamó "zimasa" a la enzima que provocaba la fermentación de la sacarosa. [12] En 1907, ganó el Premio Nobel de Química "por su investigación bioquímica y el descubrimiento de la fermentación libre de células". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas suelen denominarse según las reacciones que realizan. Normalmente, para generar el nombre de una enzima, se agrega el sufijo -asa antes del nombre de su sustrato (por ejemplo, la lactasa es la enzima que escinde la lactosa) o del tipo de reacción (por ejemplo, la ADN polimerasa forma polímeros de ADN). [13]
Habiendo demostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de las células vivas, el siguiente paso es determinar sus propiedades bioquímicas. Muchos de los primeros investigadores señalaron que la actividad de las enzimas está relacionada con las proteínas, pero algunos científicos (como el premio Nobel Richard Lutter) creían que las proteínas son sólo portadoras de enzimas reales y que las proteínas en sí mismas no tienen capacidad catalítica. Sin embargo, en 1926, James B. Sumner demostró que la ureasa era una proteína pura y la cristalizó. Sumner hizo lo mismo con la catalasa en 1937. La conclusión de que las proteínas puras pueden ser enzimas fue claramente demostrada por Northrop y Stanley, quienes estudiaron la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos tres científicos recibieron el Premio Nobel de Química en 1946. [14]
El descubrimiento de que las enzimas podían cristalizarse finalmente permitió que sus estructuras se resolvieran mediante cristalografía de rayos X. Esta es la primera vez que se hace esto con la lisozima, una enzima que se encuentra en las lágrimas, la saliva y las claras de huevo y que digiere la capa exterior de algunas bacterias; un equipo dirigido por David Chilton-Phillips resolvió el problema Estructural y publicó en 1965. [15] Esta estructura de alta resolución de la lisozima marcó el comienzo del campo de la biología estructural y el esfuerzo por comprender cómo funcionan las enzimas a nivel atómico.