La Red de Conocimientos Pedagógicos - Conocimientos de educación temprana - El grupo de investigación de Zhang Xing analizó la estructura tridimensional del supercomplejo I-NDH del fotosistema del cloroplasto de cebada

El grupo de investigación de Zhang Xing analizó la estructura tridimensional del supercomplejo I-NDH del fotosistema del cloroplasto de cebada

2021 1 El 8 de febrero, la revista "Nature" publicó los resultados de una investigación innovadora del equipo conjunto de la Universidad de Zhejiang y el Instituto de Botánica de la Academia de Ciencias de China - fotosistema de cebada I (PSI) - estructura NDH. El título de este artículo es "Estructura del supercomplejo de cloroplasto PSI-NDH en cebada".

La fotosíntesis oxigénica utiliza la energía solar para impulsar la oxidación del agua y la reducción del dióxido de carbono (CO2) para producir oxígeno y carbohidratos, que son esenciales para sustentar casi todas las formas de vida en la Tierra. En las reacciones luminosas, el fotosistema I (PSI) y el fotosistema II (PSII) convierten la energía luminosa en ATP y NADPH, que se utilizan para fijar CO2 y formar carbohidratos en el ciclo de Calvin-Benson.

Existen dos tipos de vías de transferencia de electrones fotosintética durante las reacciones luminosas: transferencia de electrones lineal y cíclica. En la transferencia lineal de electrones, los electrones extraídos del agua por PSII se transfieren a NADP+ a través de plastoquinona, complejo de citocromo b6f, plastocianina, PSI, ferredoxina Fd y Fd-NADP+ oxidorreductasa para formar NADPH. Simultáneamente con la transferencia de electrones, los protones se transfieren de la matriz a la matriz; luz del tilacoide a través de plastoquinona en el complejo Cyt b6f, creando un gradiente de protones transmembrana para la producción de ATP.

Sin embargo, la fijación de CO2 requiere más ATP, que se produce mediante transferencia cíclica de electrones. En la transferencia cíclica de electrones, los electrones en PSI regresan a PSI a través de transportadores de electrones como la ferredoxina Fd, la plastoquinona y el complejo Cytb6f. , creando un gradiente de protones transmembrana para sintetizar más ATP sin producir NADPH. La transferencia cíclica de electrones PSI mediada por NDH es una de las principales formas de transferencia cíclica de electrones y juega un papel importante en el mantenimiento del suministro de ATP durante la fijación fotosintética de carbono y el estado redox de la matriz de la membrana tilacoide en condiciones adversas. Sin embargo, la estructura del PSI-NDH y su mecanismo regulador preciso siguen sin estar claros.

Este estudio es el primero en resolver la estructura de alta resolución del complejo PSI-NDH en plantas superiores, revelando la base estructural de la regulación mediada por PSI-NDH del transporte de electrones en el anillo fotosintético (Figura 1 ).

Los resultados muestran que el complejo PSI-NDH contiene dos PSI-LHCI, 1 NDH y una proteína USP desconocida, * *contiene 55 subunidades proteicas, 298 moléculas de clorofila, 67 moléculas de carotenoides y 25 moléculas de lípidos. con un peso molecular total de aproximadamente 1,6 MDa.

Este estudio revela por primera vez el posicionamiento preciso y las características estructurales de las subunidades de antena especiales Lhca5 y Lhca6 en PSI-LHCI. Estas dos subunidades LHCI únicas median la interacción entre PSI-LHCI y NDH.

Se reveló por primera vez la ubicación precisa y las características estructurales de 10 cloroplastos en las subunidades NDH de plantas superiores. Estas nuevas subunidades interactúan y se unen estrechamente a las subunidades intracelulares de NDH, desempeñando un papel importante en el mantenimiento de la estabilidad estructural de PSI-LHCI-NDH.

Por primera vez, se reveló la interacción de PSI-LHCI-NDH y el principio de ensamblaje compuesto basado en Lhca6 y PnsB2 en plantas superiores.

Además, dado que el complejo NDH del cloroplasto acepta electrones de Fd, la combinación de NDH y dos PSI aumentará la cantidad de Fd, lo que puede promover la transferencia de electrones de PSI a NDH, especialmente en condiciones de poca luz. Abajo.

Estos resultados no sólo son de gran importancia para comprender en profundidad el mecanismo de regulación de la transferencia de electrones del anillo fotosintético y el estudio de la adaptación de las angiospermas al entorno luminoso terrestre durante el proceso de evolución, sino también para mejorar La conversión de energía lumínica de las plantas, la eficiencia de fijación de dióxido de carbono y la resistencia a la naturaleza inversa también tienen un importante significado rector. Proporciona nuevas ideas para utilizar la tecnología de la biología sintética para construir nuevos circuitos de transferencia de electrones de membranas fotosintéticas de alta eficiencia, optimizar la ruta de transferencia de energía de las membranas fotosintéticas y construir componentes y módulos fotosintéticos con alta eficiencia lumínica y alta fijación de carbono. Proporciona una base estructural para diseñar cultivos de alta calidad, de alto rendimiento y estrés.

Tang Kailu, estudiante de doctorado de la Facultad de Medicina Básica de la Universidad de Zhejiang, y Wang Wenda y Shen, investigadores del Instituto de Botánica, son los primeros autores del artículo Shen y Han Guangye, profesores. de la Facultad de Medicina Básica de la Universidad de Zhejiang y los investigadores del Instituto de Botánica, son los autores correspondientes del artículo. En la investigación participó Kuang, académico de la Academia de Ciencias de China e investigador del Instituto de Botánica.

El trabajo de investigación ha sido apoyado por el Programa Nacional Clave de I+D, el Proyecto Piloto de la Academia China de Ciencias, el Plan del Equipo Juvenil de Apoyo Estable a la Investigación Básica de la Academia China de Ciencias, la Asociación de Promoción Juvenil de la Academia China de Ciencias y el Proyecto Especial del Presidente de la Universidad Central. y ha contado con el apoyo del Centro de Servicio Técnico del Instituto de Botánica de la Academia de Ciencias de China y el Centro de Microscopía Crioelectrónica de la Facultad de Medicina de la Universidad de Zhejiang y el soporte técnico de la plataforma de proteínas.

Gráficos|Grupo de Investigación Zhang Xing

Editor|Guo Jingxian