Explicación de varios términos importantes en biología molecular.
Capítulo 1
1. Aminoácido: Es un compuesto orgánico que contiene un grupo amino básico y un grupo carboxilo ácido. El grupo amino suele estar conectado al carbono α.
2. Aminoácidos esenciales: se refiere a los aminoácidos que los humanos (u otros vertebrados) (lisina, treonina, etc.) no pueden sintetizar por sí mismos y necesitan obtenerlos de los alimentos.
3. Aminoácidos no esenciales: se refiere a aminoácidos que los humanos (u otros vertebrados) pueden sintetizar a partir de precursores simples
y no necesitan obtenerse de los alimentos.
4. Punto isoeléctrico (pI, punto isoeléctrico): El valor de pH que pone a la molécula en un estado molecular zwitteriónico y no migra en el campo eléctrico (la carga estática de la molécula es cero).
5. Reacción de la ninhidrina: En condiciones de calentamiento, los aminoácidos o péptidos reaccionan con la ninhidrina para formar compuestos de color púrpura (reaccionan con la prolina para formar compuestos amarillos).
6. Enlace peptídico: El grupo carboxilo de un aminoácido se condensa con el grupo amino de otro aminoácido para formar un enlace amida al eliminar una molécula de agua.
7. Péptido (péptido): polímero formado por dos o más grupos amino conectados mediante enlaces peptídicos.
8. Estructura primaria de la proteína (estructura primaria): se refiere al orden de disposición de los residuos de aminoácidos unidos por valencia en una proteína.
9. Cromatografía: Técnica que separa los componentes mezclados según la relación de distribución entre la fase móvil y la fase estacionaria (que puede ser gaseosa o líquida).
10. La columna de intercambio iónico utiliza una columna de cromatografía en gel o resina polimérica con grupos cargados fijos.
11. Diálisis: una tecnología de separación y purificación que separa moléculas pequeñas de macromoléculas biológicas a través de la columna. Principio de difusión de moléculas pequeñas en agua (o tampón) a través de una membrana semipermeable.
12. Cromatografía de filtración en gel: también llamada cromatografía de exclusión por tamaño. Técnica de cromatografía que utiliza perlas de gel porosas como matriz para separar proteínas u otras mezclas moleculares según el tamaño molecular.
13. Cromatografía de afinidad (cromatógrafo de afinidad): utilice un medio de cromatografía con un ligando específico conectado para separar la proteína objetivo u otras moléculas en la mezcla de proteínas que puedan unirse específicamente al ligando.
14. Cromatografía líquida de alta presión (HPLC): una tecnología de cromatografía que utiliza medios de partículas extremadamente finas para separar proteínas u otras mezclas moleculares a alta presión.
15. Electroforesis en gel (electroforesis en gel): Tecnología de separación y purificación que utiliza gel como medio y separa proteínas o ácidos nucleicos bajo la acción de un campo eléctrico.
16. Electroforesis en gel de poliacrilamida (SDS-PAGE): electroforesis en gel de poliacrilamida en presencia de detergente dodecilsulfato de sodio. SDS-PAGE solo separa moléculas según su tamaño, no según la carga que llevan.
17. Electroforesis en gel isoeléctrico (IFE): Utilice un tampón especial (anfolito) para crear un gradiente de pH en el gel de poliacrilamida. Durante la electroforesis, cada proteína migra hacia él en el punto isoeléctrico (pI), que. es decir, a un cierto pH donde el gradiente es suficiente, ya no tiene carga neta positiva o negativa.
18. Electroforesis bidimensional: primero se realiza una combinación de electroforesis en gel isoeléctrico y SDS-PAGE, es decir, separación por electroforesis en gel isoeléctrico (según pI), y luego se realiza SDS-PAGE (. Separados según tamaño molecular). El electroferograma obtenido después de la tinción es un mapa de proteínas bidimensional.
19. Degradación de Edman: Proceso de determinación de la secuencia de residuos de aminoácidos del extremo N libre de una cadena polipeptídica.
El residuo de aminoácido N-terminal se modifica con isotiocianato de benceno y luego el residuo modificado se corta de la cadena polipeptídica y luego se identifica mediante cromatografía. La cadena polipeptídica restante (falta un residuo) se recupera y se procesa para la siguiente ronda. Ciclo de degradación.
20. Proteína homóloga: Proteínas con secuencias y funciones similares procedentes de diferentes tipos de organismos, como la hemoglobina.
Capítulo 2
1. Configuración: la disposición espacial fija única de cada átomo en las moléculas orgánicas. Este acuerdo no cambiará sin la ruptura y reforma de los enlaces de valencia. Los cambios de configuración a menudo modifican la actividad óptica de las moléculas.
2. Conformación: se refiere a la disposición espacial producida por la colocación de átomos alrededor de enlaces simples en una molécula sin cambiar la estructura del enlace de valencia. Cuando una conformación cambia a otra, no es necesario romper ni reformar el enlace valente. Los cambios conformacionales no alteran la actividad óptica de la molécula.
3. Unidad peptídica: también llamado grupo peptídico, es una estructura que se repite en la cadena principal de enlaces peptídicos. Es una unidad plana compuesta por átomos de nitrógeno, átomos de carbono y sus cuatro componentes sustituidos: átomo de oxígeno carbonilo, átomo de hidrógeno amida y dos átomos de carbono α adyacentes que participan en la cadena peptídica.
4. Estructura secundaria de la proteína (la disposición regular de los residuos de aminoácidos dentro del área de disposición de la molécula de proteína. Las estructuras secundarias comunes incluyen la hélice α y la hoja β. Estructura secundaria La estructura se mantiene mediante enlaces de hidrógeno formados entre los grupos carbonilo y amida en la columna vertebral.
5. Estructura terciaria de la proteína: la conformación tridimensional de la molécula de proteína en su estado plegado natural. La estructura terciaria está aún más enrollada y plegada. sobre la base de la estructura secundaria. La estructura terciaria se mantiene principalmente mediante interacciones hidrofóbicas, enlaces de hidrógeno, fuerzas de van der Waals y enlaces salinos.
6. La proteína de subunidad es en realidad una estructura tridimensional formada por la polimerización de polipéptidos (subunidades) con una estructura terciaria
7, α-hélice (α-heliv): una estructura secundaria común en las proteínas. La cadena principal de la cadena peptídica está enrollada en una hélice alrededor de un eje central imaginario. Generalmente es una estructura de hélice derecha. La hélice se mantiene mediante enlaces de hidrógeno dentro de la cadena. nth) forma un enlace de hidrógeno con el nitrógeno amida del cuarto residuo (4to+n) en la dirección C-terminal de la cadena polipeptídica. En la estructura clásica de hélice α dextrógira, el paso de la hélice es 0,54. nm, cada vuelta contiene 3,6 residuos de aminoácidos y cada residuo se eleva 0,15 nm a lo largo del eje largo de la hélice
8, hoja β (hoja β): común en las proteínas La estructura secundaria está compuesta. de una cadena polipeptídica extendida. La conformación de la hoja plegada se mantiene mediante enlaces de hidrógeno formados entre el oxígeno carbonílico de un enlace peptídico y el hidrógeno de otra amida en la misma cadena peptídica que se extienden todas verticalmente y pueden disponerse en paralelo ( de dirección N a C) o antiparalelo (cadenas peptídicas dispuestas en dirección opuesta)
9, giro β (giro β): También es una estructura secundaria común en las cadenas polipeptídicas. una región polipeptídica no repetitiva que conecta las estructuras secundarias (hélice α y lámina β) en las moléculas de proteínas y cambia la dirección de la cadena peptídica. Generalmente contiene de 2 a 16 vueltas de aminoácidos que contienen más de 5 residuos de aminoácidos. A menudo se les llama bucles. Hay dos tipos de vueltas comunes que contienen 4 residuos de aminoácidos: La vuelta I se caracteriza por: el grupo carbonilo del primer residuo de aminoácido. Se forma un enlace de hidrógeno entre el oxígeno y el nitrógeno amida del cuarto residuo. ; el tercer residuo del giro II suele ser glicina. El segundo residuo en ambos giros es principalmente prolina, estructura supersecundaria: también se llama motivo en las proteínas, especialmente en la globulina. que varias unidades de estructura secundaria adyacentes se combinan entre sí, interactúan entre sí para formar un conjunto de estructura secundaria regular y espacialmente identificable
11. Dominio: una unidad de plegado independiente dentro de la estructura terciaria de una proteína.
Los dominios estructurales suelen ser una combinación de varias unidades estructurales supersecundarias.
12. Fibrina (proteína fibrosa): un tipo importante de proteína insoluble en agua, que generalmente contiene cadenas polipeptídicas que muestran la misma estructura secundaria. Muchas proteínas fibrosas están estrechamente unidas y sirven como una sola célula o un organismo completo. El cuerpo proporciona resistencia mecánica y desempeña un papel protector o estructural.
13. Proteína globular: tipo de proteína compacta, aproximadamente esférica, que contiene cadenas polipeptídicas muy plegadas, muchas de las cuales son solubles en agua. Una globulina típica contiene hoyos o hendiduras que reconocen específicamente otros compuestos.
14. Queratina: Proteína insoluble en agua que desempeña un papel protector o estructural compuesta por cadenas polipeptídicas paralelas en conformación de hélice α o lámina β.
15. Colágeno (proteína) (colágeno): Es la proteína más abundante en el tejido conectivo animal. Está compuesta por moléculas de procolágeno. El procolágeno es una proteína con una estructura superhelicoidal diestra. Cada molécula de tropocolágeno se forma mediante la rotación hacia la derecha de tres hélices izquierdas especiales (paso de 0,95 nm, cada vuelta contiene 3,3 residuos) de la cadena polipeptídica.
16. Interacción hidrofóbica: interacción débil y no valente entre moléculas apolares. Estas moléculas no polares tienden a evitar el agua y agregarse entre sí en un ambiente acuoso.
17. Chaperona: Forma un complejo con una cadena polipeptídica recién sintetizada y la ayuda a plegarse correctamente en una proteína con conformación biológica funcional. Las proteínas dama de honor pueden prevenir la formación de intermediarios plegados incorrectamente y la agregación incorrecta de subunidades proteicas no ensambladas, ayudar en el transporte de cadenas polipeptídicas a través de las membranas y el ensamblaje y desensamblaje de proteínas grandes de múltiples subunidades.
18. Enlace disulfuro: Enlace valeroso formado por la oxidación de dos grupos sulfhidrilo (cisteína). Los enlaces disulfuro desempeñan un papel importante en la estabilización de la estructura tridimensional de determinadas proteínas.
19. Fuerza de Van der Waals: una fuerza débil entre moléculas generada por la interacción electrostática instantánea entre átomos neutros. Las fuerzas de Van der Waals son más fuertes cuando la distancia entre dos átomos es la suma de sus radios de fuerzas de Van der Waals. La repulsión de fuertes fuerzas de Van der Waals impide que los átomos se acerquen entre sí.
20. Desnaturalización de proteínas: fenómeno en el que se destruye la conformación natural de las macromoléculas biológicas, provocando la pérdida de su actividad biológica. Cuando las proteínas se exponen a los efectos de la luz, el calor, los disolventes orgánicos y algunos productos químicos desnaturalizantes, los enlaces secundarios se destruyen, provocando la destrucción de la conformación natural y la pérdida de la actividad biológica de la proteína.
21. Mioglobina: Es una proteína ligante compuesta por una cadena peptídica y un grupo protésico hemo. Es una proteína que almacena oxígeno en los músculos. Su curva de saturación de oxígeno es hiperbólica.
22. Renaturalización: Bajo ciertas condiciones, las macromoléculas biológicas desnaturalizadas vuelven a su conformación natural biológicamente activa.
23. Efecto Bohr: El aumento de la concentración de CO2 reduce el pH intracelular, provocando una disminución de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina en los glóbulos rojos.
24. Hemoglobina: Es una proteína de unión compuesta por cuatro subunidades que contienen grupos protésicos hemo. La hemoglobina se encarga de transportar oxígeno desde los pulmones a los tejidos periféricos y su curva de saturación de oxígeno tiene forma de S.
25. Efecto alostérico: También conocido como efecto alostérico, es un fenómeno en el que la combinación de proteínas oligoméricas y ligandos cambia la conformación de la proteína, provocando la pérdida de la actividad biológica de la proteína.
26. Anemia falciforme: Enfermedad causada por un defecto genético en la molécula de hemoglobina. La mayoría de los glóbulos rojos del paciente tienen forma de hoz. Su característica es que el sexto residuo de aminoácido en el extremo N de la subunidad β de la hemoglobina del paciente es valina (vol) en lugar del residuo normal de ácido glutámico (Ghe).
Capítulo 3
1. Enzima: catalizador biológico, casi todas las proteínas excepto algunos ARN.
Las enzimas no cambian el equilibrio de la reacción, pero aceleran la reacción al reducir la energía de activación.
2. Proteína deprolilasa (apoenzima): parte proteica de la enzima tras eliminar los cofactores orgánicos o inorgánicos o grupos protésicos que puedan ser necesarios para la actividad catalítica.
3. Holoenzima: enzima con actividad catalítica, que incluye todas las subunidades necesarias, grupos protésicos y otros cofactores.
4. Unidad de actividad enzimática (U, unidad activa): una medida de unidades de actividad enzimática. La Conferencia Internacional de Enzimología de 1961 estipula que una unidad de actividad enzimática se refiere a la cantidad de enzima que puede convertir 1 μmol de sustrato en 1 minuto en condiciones específicas (25°C, otras condiciones son óptimas), o la cantidad de enzima que puede convertir 1 μmol de sustrato en el sustrato. La cantidad de enzima en el grupo.
5. Actividad específica: número de micromoles de sustrato convertidos por miligramo de proteína enzimática por minuto a 25ºC. La actividad específica es una medida de la pureza de la enzima.
6. Energía de activación: Energía necesaria para convertir todas las moléculas de 1 mol de sustrato de reacción desde su estado al estado de transición.
7. Energía activa: La enzima contiene el sitio de unión del sustrato y los residuos de aminoácidos implicados en catalizar la conversión del sustrato en el producto. El sitio activo suele estar situado en las hendiduras entre los dominios o subunidades de las proteínas o en las depresiones de la superficie de las proteínas. Suele estar compuesto por algunos residuos de aminoácidos que están muy juntos en el espacio tridimensional.
8. Catálisis ácido-base: el efecto catalítico de la transferencia de protones acelera las reacciones.
9. Catálisis covalente: Un sustrato o parte de un sustrato forma un enlace covalente con el catalizador y luego se transfiere al segundo sustrato. Muchas reacciones de transferencia de grupos catalizadas por enzimas se llevan a cabo mediante valencia.
10. Efecto de proximidad: El aumento de la velocidad de las reacciones catalíticas no enzimáticas o reacciones enzimáticas se debe a la proximidad del sustrato al sitio activo, lo que aumenta la concentración efectiva del reactivo en el activo. sitio. Esto conducirá a una formación más frecuente de estados de transición.
11. Velocidad inicial: velocidad a la que el sustrato se convierte en producto en la etapa inicial de una reacción enzimática. La concentración del producto en esta etapa es muy baja, y su reacción inversa puede ignorarse.
12. Ecuación de Michaelis-Mentent: Ecuación de velocidad que expresa la relación entre la velocidad inicial (υ) de una reacción enzimática y la concentración de sustrato ([s]): υ=υmax[s ]/( Km+[s])
13, Constante de Michaelis: Para una reacción dada, la velocidad inicial de la reacción heteroenzimática (υ0) alcanza la velocidad máxima de reacción (υmax) a la mitad de la concentración de sustrato.
14. Número catalítico (Kcat): también llamado número de conversión. es una constante cinética que mide la rapidez con la que una enzima (o un sitio activo de una enzima) cataliza una reacción cuando el sustrato está saturado. La constante catalítica es igual a la velocidad máxima de reacción dividida por la concentración total de enzima (υmax/[E]total). O la cantidad de sustrato (moles) convertido en producto por mol de sitio activo de enzima por segundo.
15. Trama de doble recíproco: Se llama trama de Lineweaver_Burk. El recíproco de la velocidad de una reacción enzimática (1/V) se representa frente al recíproco del grado del sustrato (1/LSF). Las intersecciones en los ejes x e y representan la constante de Michaelis-Menten y el recíproco de la velocidad de reacción máxima, respectivamente.
16. Inhibición competitiva: Un tipo de inhibición enzimática que puede revertirse aumentando la concentración del sustrato. Los inhibidores competitivos suelen competir con el sustrato o ligando normal por el sitio de unión de la misma proteína. Esta supresión hace que los Km aumenten mientras
υmax permanece sin cambios.
17. Inhibición no competitiva: Inhibidor que no sólo se une a la enzima libre, sino que también se une al complejo enzima-sustrato para inhibir una reacción enzimática. Esta supresión mantiene Km sin cambios y υmax se vuelve más pequeño.
18. Inhibición no competitiva: Inhibidor de una reacción enzimática en la que el inhibidor sólo se une al complejo enzima-sustrato y no a la enzima libre. Esta supresión hace que tanto Km como υmax sean más pequeños, pero υmax/Km permanece sin cambios.
19. Serina proteasa: Proteína cuyo sitio activo contiene residuos de serina que desempeñan un papel nucleofílico durante la catálisis.
20. Zimógeno: Mediante proteólisis limitada, puede pasar de precursor enzimático inactivo a catalíticamente activo.
21. Enzima reguladora: Enzima ubicada en un lugar clave en una o más rutas metabólicas. Su actividad aumenta o disminuye según las necesidades metabólicas.
22. Enzima alostérica: Enzima cuya actividad está regulada por otras moléculas unidas a sitios distintos al sitio activo.
23. Modulador alostérico: biomolécula que se une al sitio regulador de una enzima alostérica para regular la actividad catalítica de la enzima. El modulador alostérico puede ser un activador o un inhibidor.
24. Modelo concertado: Modo en el que un mismo ligando se une cooperativamente a una proteína oligomérica. Según el modelo univariante más simple, debido a la unión de un sustrato o modulador alostérico, la conformación de la proteína cambia. entre T (una conformación con baja afinidad por el sustrato) y R (una conformación con alta afinidad por el sustrato). Este modelo propone que todas las subunidades proteicas tengan la misma conformación, ya sea T o R.
25. Modelo secuencial: Otro modo en el que un mismo ligando se une cooperativamente a proteínas oligoméricas. Según el modelo de cambio de secuencia más simple, la unión de un ligando inducirá cambios en la estructura terciaria de la subunidad a la que se une y provocará grandes cambios en la conformación de las subunidades adyacentes. Siguiendo el patrón secuencial, sólo una subunidad tiene alta afinidad por el ligando.
26. Isoenzima isoenzima: grupo de enzimas que catalizan la misma reacción química pero tienen diferentes composiciones químicas. Se diferencian entre sí en términos de secuencia de aminoácidos y afinidad de sustrato.
27. Modulador alostérico: Se denomina efector alostérico. Biomolécula que se une al sitio regulador de una enzima alostérica y modula la actividad catalítica de la enzima. Los moduladores alostéricos pueden ser activadores o inhibidores.
Capítulo 4
1. Vitamina (vitamina): Es un tipo de materia orgánica que no puede ser sintetizada por los propios animales, pero es necesaria para el crecimiento y la salud de los animales, por lo que debe hacerlo. obtenerse de los alimentos. Muchas coenzimas se derivan de vitaminas.
2. Vitamina hidrosoluble: un tipo de molécula nutricional orgánica que se puede disolver en agua. Entre ellas se incluyen las vitaminas B y el ácido ascórbico (vitamina C), que desempeñan un papel importante en la catálisis enzimática.
3. Vitamina lipídica: compuesto de polipreno compuesto por una larga cadena hidrocarbonada o anillo fusionado. Las vitaminas liposolubles incluyen A, D, E y K. Los animales pueden almacenar estas vitaminas.
4. Coenzima: un tipo de cofactor necesario para que determinadas enzimas realicen funciones catalíticas, y sus ingredientes suelen contener vitaminas. Las coenzimas están ligeramente unidas a la enzima y pueden eliminarse mediante diálisis.
5. Grupo protésico: Es un ion metálico o un tipo de compuesto orgánico que se une de forma valente a la proteína enzimática y no puede eliminarse mediante diálisis. El grupo protésico siempre está unido a una parte específica de la enzima durante toda la reacción enzimática.
6. Nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+): coenzimas que contienen nicotinamida, que desempeña el papel de los átomos de hidrógeno en determinados procesos redox. Actúa como transportador de electrones y a menudo sirve como. un agente auxiliar para la deshidrogenasa.
7. El mononucleótido de flavina (FMN), un fosfato de riboflavina, es una coenzima en algunas reacciones redox.
8. Pirofosfato de tiamina: Es la forma auxiliar de la vitamina B1 y participa en la reacción del transaldehído.
9. Flavina adenina dinucleótido (FAD): Es coenzima en algunas reacciones redox y contiene riboflavina.
10. Fosfato de piridoxal: Es un derivado de la vitamina B6 (piridoxina) y una enzima para las transaminasas, descarboxilasas y racemasas.
11. Biotina: cofactor de una enzima implicada en la reacción de descarboxilación.
12. Coenzima A (coenzima A): Coenzima que contiene ácido pantoténico, que sirve como portador de acilo en algunas reacciones enzimáticas.
13. Carotenoide: pigmento fotosintético liposoluble compuesto de isopreno.
14. Transaminasa: Se llama aminotransferasa. Bajo la catálisis de esta enzima, el grupo amino de un α-aminoácido puede transferirse a otro α-cetoácido.
Capítulo 5
1. Aldosa: tipo de monosacárido en el que el átomo de C con mayor número de oxidación (denominado C-1) es una base aldehído.
2. Cetosa: un tipo de monosacárido en el que el átomo de C con mayor número de oxidación (designado como C-2) es un grupo cetona.
3. Anómero: dos isómeros de moléculas de azúcar con configuraciones diferentes únicamente en el átomo de C con mayor número de oxidación (carbono anomérico).
4. Carbono anomérico: El átomo de C con mayor número de oxidación del monosacárido ciclado tiene la reactividad química del grupo carbonilo.
5. Mutarotación: Cambio en la rotación específica de piranosa, furanosa o glucósidos acompañado del equilibrio de sus formas α y β isoméricas.
6. Monosacárido: azúcar simple compuesto por 3 o más átomos de carbono de fórmula empírica (CH2O)n.
7. Glucósido (dlicósido): derivado que contiene azúcar formado por condensación del grupo hidroxilo de un monosacárido hemiacetal con el grupo hidroxilo, grupo amina o grupo sulfhidrilo de otra molécula.
8. Enlace glicosídico: acetal formado por la condensación entre el grupo hidroxilo de un azúcar hemiacetal y el grupo hidroxilo, amina o sulfhidrilo de otra molécula (como alcohol, azúcar, purina o pirimidina) o cetal. enlace, los enlaces de ácido urónico comunes incluyen el enlace O-glicosídico y el enlace N-glicosídico.
9. Oligosacárido (oligocárido): polímero formado por de 2 a 20 residuos de monosacáridos unidos por enlaces glicosídicos.
10. Polisacárido: polímero formado por más de 20 monosacáridos conectados mediante enlaces glicosídicos. Las cadenas de polisacáridos pueden ser lineales o ramificadas.
11. Azúcar reductor: El carbono carbonilo (carbono anomérico) no participa en la formación de enlaces glicosídicos, por lo que puede oxidarse y actuar como agente reductor.
12. Almidón: un tipo de polisacárido, que es un homopolímero de residuos de glucosa. Hay dos formas de almidón: una es la amilosa, que no está ramificada y es simplemente un polímero de residuos de glucosa a través de enlaces glicosídicos α-(1→4); la otra es la amilopectina, que está ramificada, un polímero de residuos de glucosa conectados por. Enlaces glicosídicos α-(1→4), y las cadenas ramificadas están conectadas a la cadena principal a través de enlaces glicosídicos α-(1→6) en las ramas.
13. Glucógeno: es un homopolímero de residuos de glucosa que contienen enlaces glicosídicos α-(1→4) ramificados. La cadena ramificada pasa por el enlace glicosídico α-(1→6). conectado a la cadena principal.
14. Límite de dexitrina: se refiere a la parte central con cadenas ramificadas de la amilopectina, que es hidrolizada por la pululanasa, la glucógeno fosforilasa o la fosforilación del almidón y aún existe después de la acción enzimática. Una mayor degradación de las dextrinas requiere la hidrólisis de los enlaces glicosídicos α-(1→6).
15. Peptidoglicano (peptidoglicano): Macromolécula formada por un heteropolisacárido unido alternativamente con N-acetilglucosamina y ácido N-acetilsiálico y entrecruzado con diferentes péptidos. El peptidoglicano es un componente importante de las paredes celulares de muchas bacterias.
16. Glicoproteína: Proteína que contiene residuos de glucosa unidos de forma valencia.
17. Proteoglicano: molécula híbrida compuesta por un heteropolisacárido y un polipéptido. El polisacárido es el componente principal de la molécula.
Capítulo 6
1. Ácido graso: se refiere a una larga cadena hidrocarbonada alifática que contiene un grupo carboxilo en un extremo. Los ácidos grasos son el tipo más simple de lípidos y son componentes de muchos lípidos más complejos.
2. Ácido graso saturado: Ácido graso que no contiene dobles enlaces -C=C-.
3. Ácido graso insaturado: ácido graso que contiene al menos un doble enlace -C=C-.
4. Ácidos grasos esenciales: ácidos grasos que son necesarios para mantener el crecimiento normal de los mamíferos y que no pueden ser sintetizados por los animales, Ej. ácido linoleico y ácido linolénico.
5. Triacilglicerol: Se llama triglicérido. Éster que contiene tres grupos acilo grasos esterificados con glicerol. Las grasas y los aceites son mezclas de triacilgliceroles.
6. Fosfolípido: lípido que contiene ácido fosfórico. Por ejemplo, lecitina, cefalina.
7. Esfingolípido: un tipo de lípido anfótero que contiene un esqueleto de esfingosina, con un ácido graso de larga duración conectado en un extremo y un alcohol polar en el otro extremo. Los esfingolípidos incluyen esfingomielina, cefalina y gangliósidos, que generalmente se encuentran en las membranas celulares de plantas y animales y son especialmente abundantes en los tejidos del sistema nervioso central.
8. Esfingomielina: un esfingolípido compuesto de fosfato de colina (o fosfato de acetamida) conectado al grupo hidroxilo C-1 de la ceramida. La esfingomielina está presente en la membrana plasmática de la mayoría de las células de los mamíferos y es el componente principal de la mielina.
9. Lecitina: La fosfatidilcolina (PC) es un complejo formado por fosfatidil y colina.
10. Cefalina: La fosfatidiletanolamina (PE) es un complejo formado por fosfatidilo y etanolamina.
11. Liposoma: Es una vesícula (vesícula) formada por una bicapa de fosfolípidos que rodea un espacio acuoso.
12. Membrana biológica: bicapa lipídica incrustada de proteínas, que desempeña el papel de dividir y separar células y orgánulos. Las biomembranas también son partes importantes relacionadas con muchas conversiones de energía y comunicaciones intracelulares.
13. Proteína integral de membrana: un núcleo hidrofóbico insertado en la bicapa lipídica y una proteína de membrana que atraviesa completamente la bicapa lipídica.
14. Proteína de membrana periférica: unida débilmente a la superficie interior o exterior de la membrana mediante interacciones iónicas con las cabezas polares de los lípidos de la membrana o proteínas intrínsecas de la membrana y la formación de enlaces de hidrógeno.
15. Modelo de mosaico fluido: un modelo propuesto para la estructura de membranas biológicas. En este modelo, las membranas biológicas se describen como bicapas lipídicas fluidas incrustadas con proteínas que exhiben asimetría tanto en estructura como en función. Algunas proteínas están "incrustadas" en la superficie de la bicapa lipídica, otras están parcial o totalmente incrustadas dentro de ella y otras abarcan toda la membrana. Además, los lípidos y las proteínas de membrana pueden difundir lateralmente.
16. Coeficiente de permeabilidad: Es una medida de la capacidad de los iones o moléculas pequeñas para difundirse a través de una membrana bicapa lipídica. El coeficiente de permeabilidad es proporcional a la solubilidad de estos iones o moléculas en soluciones no polares.
17. Proteína de canal: Es una proteína intrínseca de la membrana con un canal central en fase acuosa, que permite que iones o moléculas de tamaño adecuado atraviesen la membrana desde cualquier dirección.
18. Proteína de poro (de membrana): Su significado es similar al de proteína de canal de membrana, excepto que este término se utiliza a menudo en bacterias.
19. Transporte pasivo: Se llama difusión facilitada. Es un método de transporte en el que los solutos se unen específicamente a una proteína transportadora y luego se transportan a través de la membrana, pero el transporte se realiza en la dirección decreciente del gradiente de concentración, por lo que el transporte pasivo no requiere soporte energético.
20. Transporte activo: modo de transporte en el que los solutos se unen específicamente a una proteína de transporte y luego se transportan a través de la membrana. A diferencia del transporte pasivo, el transporte activo es inverso. Procede en dirección decreciente. gradiente de concentración, por lo que el transporte activo requiere energía para moverse. En el proceso de transporte activo primario, la fuente de energía puede ser la luz, ATP o la transferencia de electrones mientras que el transporte activo secundario se realiza bajo el gradiente de concentración de iones.
21. Contransporte: transporte acoplado de dos solutos diferentes a través de la membrana. El transporte puede realizarse en la misma dirección (symport) o en la dirección opuesta (antiport) por un transportador.
22. Endocitosis (endocitosis): proceso en el que las sustancias son absorbidas por la membrana plasmática y llevadas a la célula en forma de vesículas lipídicas derivadas de la membrana (sustancias en vesículas).
Capítulo 7
1. Nucleósido: Es un compuesto compuesto por una base purina o pirimidina unida a un azúcar pentosa mediante un enlace valentario. La ribosa y las bases generalmente están conectadas por un enlace β-N-azúcar formado entre el carbono anomérico del azúcar y el N-1 de la pirimidina o el N-9 de la purina.
2. Nucleótido (uncleósido): compuesto formado por fosforilación del grupo hidroxilo en el componente de azúcar pentosa del nucleósido.
3.cAMP (ciclo AMP): 3ˊ,5ˊ-monofosfato de adenosina cíclico, que es el segundo mensajero en las células. Está catalizado por la activación de la adenilil ciclasa debido a la estimulación de determinadas hormonas u otras señales moleculares. Formado por ciclación de ATP.
4. Enlace fosfodiéster: grupo químico que se refiere a dos enlaces éster formados por la esterificación de una molécula de ácido fosfórico con dos alcoholes (grupos hidroxilo). Este enlace éster se convierte en el puente entre los dos alcoholes. Por ejemplo, el grupo 3'hidroxilo de un nucleósido se fosfata con el grupo 5'hidroxilo de otro nucleósido con la misma molécula, formando un enlace fosfodiéster.
5. Ácido desoxirribonucleico (ADN): Polidesoxirribonucleótidos que contienen secuencias desoxirribonucleótidos especiales. Los desoxirribonucleótidos están conectados mediante enlaces 3ˊ,5ˊ-fosfodiéster. El ADN es el portador de la información genética.
6. Ácido ribonucleico (ARN): Polirribonucleótidos con una secuencia especial de ribonucleótidos formada por enlaces 3ˊ,5ˊ-fosfodiéster.
7. Ácido ribonucleico ribosómico (Rrna, ácido ribonucleico): Como tipo de ARN, el ARNr es el ARN más abundante en las células
8. Ácido ribonucleico): un tipo de ARN utilizado como plantilla para la síntesis de proteínas.
9. Ácido ribonucleico de transferencia (Trna, ácido ribonucleico de transferencia): un tipo que transporta los aminoácidos activadores y los lleva al sitio de síntesis de proteínas e integra aminoácidos en la creciente cadena peptídica de ARN. El ARNt contiene un anticódigo que reconoce el código complementario del ARNm molde.
10. Transformación: Un ADN exógeno se introduce en una bacteria huésped de una determinada manera, provocando que las características genéticas de la bacteria cambien.
11. Transducción (transducción): Con la ayuda de vectores virales, la información genética se transfiere de una célula a otra.
12. Par de bases: Dos nucleótidos de una cadena de ácido nucleico que se aparean mediante enlaces de hidrógeno entre bases, como A y T o U, y G y C.
13. Reglas de Chargaff: Los contenidos molares de adenina y timina en todo el ADN son iguales (A=T), y los contenidos molares de guanina y citosina son iguales (G=C), es decir, el contenido total de purinas es igual (A+G=T+C). La composición de bases del ADN es específica de especie, pero no de tejido u órgano. Además, los cambios en el estado nutricional y el medio ambiente durante las etapas de crecimiento y desarrollo no afectan la composición de bases del ADN.
14. Doble hélice del ADN (doble hélice del ADN): Conformación de ácido nucleico en la que dos cadenas de polinucleótidos antiparalelas se entrelazan entre sí para formar una estructura de doble hélice derecha. Las bases están ubicadas en el interior de la doble hélice, y los grupos fosfato y azúcar están en el exterior, conectados por enlaces fosfodiéster para formar la columna vertebral del ácido nucleico. El plano de la base es perpendicular al eje central de la ilusión y el plano del anillo de azúcar es paralelo al eje. Ambas cadenas son hélices diestras. El diámetro de la doble hélice es de 2 nm, la distancia de apilamiento de bases es de 0,34 nm y el ángulo entre los dos nucleótidos es de 36 ゜. Cada par de hélices está compuesto por 10 pares de bases. Las bases están emparejadas A-T y G-C. se complementan y forman enlaces de hidrógeno entre sí. La fuerza que mantiene la estabilidad de la estructura de doble hélice del ADN es principalmente la fuerza de apilamiento de bases. Hay dos surcos en la superficie de la doble hélice, un surco grande y un surco pequeño de diferentes anchos y profundidades.
15． Surco mayor y surco menor: Los surcos espirales (surcos) que aparecen en la superficie de la doble hélice del ADN B. El surco ancho se llama surco mayor y el surco estrecho se llama surco menor. Tanto el surco mayor como el surco menor son causados por el apilamiento de pares de bases y la torsión de la columna vertebral de azúcar-fosfato.
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