La parte que determina las categorías y subcategorías de ig es
Los diferentes tipos de moléculas de Ig están determinados por sus respectivas estructuras de cadenas pesadas. Las cadenas pesadas se pueden dividir en cinco categorías: cadena gamma, cadena mu, cadena alfa, cadena delta y cadena épsilon. Se pueden dividir en varias subcategorías según la antigenicidad de la cadena pesada. Las cadenas ligeras de las cinco moléculas de Ig son todas iguales y se pueden dividir en tipos kappa y lambda. Los aminoácidos y la antigenicidad entre los dos tipos son diferentes.
Las secuencias de aminoácidos en el extremo amino de la cadena ligera y de la cadena pesada son propensas a sufrir cambios, por lo que esta parte se denomina región variable (región V). La región v se utiliza para identificar el antígeno y determinar la especificidad del anticuerpo. El número y la secuencia de aminoácidos en el resto de la cadena peptídica (es decir, el extremo carboxilo) son relativamente constantes, por lo que se denomina región estable (región C). La región estable determina diversas funciones biológicas de las moléculas de Ig.
Las principales propiedades bioquímicas de la Ig se muestran en la Tabla 1. La papaína puede descomponer las inmunoglobulinas en tres fragmentos de tamaño similar. Dos fragmentos pueden unirse al antígeno y se denominan fragmentos de unión a antígeno (fragmentos Fab), y el otro fragmento puede cristalizar y se denomina fragmentos cristalizados (fragmentos Fc). La pepsina puede descomponer la inmunoglobulina en dos segmentos, uno de los cuales es diploide 5S F(ab′)2.
Un pequeño fragmento es similar a Fc y se llama pFc’ (Figura 2). Los tipos de moléculas de inmunoglobulina (Ig) tienen diferente variabilidad debido a diferentes antigenicidades controladas genéticamente, es decir, diferentes determinantes antigénicos específicos. Incluyendo: ① y otras especificidades. Un marcador antigénico presente en todos los miembros de la misma clase de moléculas de inmunoglobulina.
Por ejemplo, existen cinco tipos de inmunoglobulinas en todos los humanos, entre las cuales la IgG se puede dividir en cuatro subclases según la diferencia en los aminoácidos de cadena pesada: IgG 1 ~ IgG 4; IgM 1 ~ IgM 2. IgA tiene dos subclases: IgA 1 ~ IgA 2, e IgD tiene dos subclases: IGD 1 ~ IGD2.
② Especificidad de isotipo. Las moléculas de Ig que pertenecen a diferentes miembros del mismo género pueden tener diferentes marcadores antigénicos específicos. ③Tipo único. Cada molécula de inmunoglobulina puede tener un determinante antigénico único. Debido a que hay millones de clones de células (líneas celulares) formadoras de anticuerpos en el cuerpo, es posible que existan muchos idiotipos.