Estatura de Wang Zhizhen, académico de la Academia de Ciencias de China
Wang Zhizhen, mujer, nacida en Shanghai en 1942, es bioquímica y bióloga molecular. Académico de la Academia de Ciencias de China, académico de la Academia de Ciencias del Tercer Mundo y líder de investigación del Laboratorio Estatal Clave de Macromoléculas Biológicas, Instituto de Biofísica de la Academia de Ciencias de China.
Wang Zhizhen estudió en la Escuela Secundaria de Shanghai de 1953 a 1959. Se graduó en el Departamento de Biofísica de la Universidad de Ciencia y Tecnología de China en 1964 y se ha dedicado a la investigación en el Instituto de Biofísica de la Academia China de Ciencias desde entonces.
En 1979, ganó el primer Fondo Humboldt alemán en la Nueva China y viajó a Alemania y al Reino Unido para realizar investigaciones visitantes. De 1995 a 2001, se desempeñó como representante chino de la Sociedad de Bioquímica y Biólogos Moleculares de Asia-Oceanía. Fue elegido académico de la Academia de Ciencias de China en 2001 y 11, y académico de la Academia de Ciencias del Tercer Mundo en 2005.
Resultados de investigaciones científicas
En China, Wang Zhizhen fue pionero en una nueva dirección de "investigación sobre macromoléculas biológicas que ayudan al plegamiento de proteínas: enzimas de plegamiento y chaperonas moleculares" y creó una nueva dirección en proteínas. Situación de plegado. La proteína disulfuro isomerasa no se ha considerado "una chaperona molecular" a nivel internacional.
Basándose en investigaciones previas sobre la disulfuro isomerasa en proteínas, el Sr. Wang Zhizhen y Zou Chenglu propusieron la hipótesis de que la proteína disulfuro isomerasa es a la vez una enzima y una chaperona molecular. El artículo de su grupo de investigación proporcionó la evidencia experimental directa más temprana de la actividad chaperona molecular inherente de la proteína disulfuro isomerasa, y fue calificado como uno de los 100 artículos más citados en China en 1997 y 1998.
Luego se aclaró que la actividad chaperona molecular de la proteína disulfuro isomerasa depende de su sitio de unión al polipéptido y no del centro activo de la enzima, lo que ha sido confirmado mediante experimentos in vitro e in vivo en laboratorios extranjeros. Además, las actividades chaperona e isomerasa de las proteínas disulfuro isomerasas se distinguieron con éxito en proteínas diana fisiológicas.
La proteína disulfuro isomerasa debe realizar la función de una enzima plegable. En la actualidad, la actividad chaperona molecular de la proteína disulfuro isomerasa ha sido generalmente aceptada por colegas internacionales.
Referencia del contenido anterior: Enciclopedia Baidu-Wang Zhizhi