4. ¿Cuáles son las principales influencias sobre la inmovilización de la α-amilasa?

Se estudió el tratamiento ultrasónico de la α-amilasa inmovilizada. Los resultados mostraron que dentro de un cierto rango de parámetros, la actividad de la α-amilasa inmovilizada aumentó. La potencia ultrasónica, la frecuencia ultrasónica y el tiempo ultrasónico pueden ser investigados y. La optimización de los factores que afectan la actividad de las enzimas inmovilizadas dio como resultado los parámetros de ultrasonido más apropiados: potencia ultrasónica de 40 W y frecuencia ultrasónica de 15 kHz.

La α-amilasa está ampliamente distribuida

En animales (saliva , páncreas, etc.), plantas (malta, espinacas de montaña) y microorganismos. Casi siempre se secretan enzimas microbianas. Esta enzima utiliza Ca2+ como factor esencial y sirve como factor estabilizador y factor activador. Algunas amilasas son independientes de Ca2+. La amilasa actúa tanto sobre la amilosa como sobre la amilopectina, cortando indiscriminadamente las cadenas α-1,4 dentro de la cadena del azúcar. Por tanto, se caracteriza por una fuerte disminución de la viscosidad de la solución del sustrato y la desaparición de la reacción del yodo. El producto final es principalmente glucosa cuando se descompone la amilosa. Además, hay una pequeña cantidad de maltotriosa y maltosa, que se encuentra. hidrolizado por α-amilasa fúngica. El producto final del almidón es principalmente maltosa y no contiene dextrina límite macromolécula. Se utiliza ampliamente en la industria de la panificación y en la industria de fabricación de maltosa. Por otro lado, cuando se descompone la amilopectina, además de maltosa, glucosa y maltotriosa, también se genera α-dextrina límite (también conocida como α-dextrina) con enlaces α-1,6 en la parte ramificada. El límite de descomposición general basado en la glucosa es del 35 al 50 %, pero entre la amilasa bacteriana, también existen límites de descomposición de hasta el 70 % (la glucosa finalmente se libera);